Multe reactii de hidroxilare din tesuturile animale sunt catalizate de sisteme enzimatice mai complexe decat mono- si dioxigenazele descrise. Unul din sistemele microzomale de transport al electronilor din ficat, figura 5.5, este format dintr-o flavoproteina numita NADPH-citocrom P₄₅₀ reductaza si un citocrom microzomal specializat, citocromul P₄₅₀ adesea numit simplu P₄₅₀; in unele organisme participa, de asemenea, o proteina cu fier-sulf. in prima etapa, un electron este transferat de la NADPH la forma semichinonica a flavoproteinei reducand-o pe acesta complet. Electronii sunt transferati de la flavoproteina redusa la oxidant, forma cu Fe(III) a lui P₄₅₀, care se gaseste numai in microzomii celulelor hepatice, nu si in mitocondrie; P₄₅₀ are o banda  la 420 nm si este un citocrom din clasa B (P vine de la pigment). Forma redusa, cu Fe (II) a lui P₄₅₀ reactioneaza cu oxigenul molecular, incat unul din atomii de oxigen este redus la apa, iar celalalt este introdus intr-un substrat organic.

Fig. 5.5. Un mecanism postulat pentru hidroxilarea substratelor organice

de catre sistemul microzomal hepatic P₄₅₀

Flavoproteina si P₄₅₀ sunt inductibile; concentratia lor creste mult in ficatul animalelor tratate cu barbiturice si alte medicamente. Acesti agenti chimici stimuleaza proliferarea portiunii netede a reticului endoplasmatic hepatic ca un mecanism de adaptare sau protectie.

Microzomii hepatici au si un al doilea tip de lant nefosforilant transportor de electroni, care include flavoproteinele citocrom b₅ reductaza si citocromul b₅, un citocrom gasit in reticului endoplasmatic, dar nu si in membrana mitocondriala interna. Aceste doua proteine au fost inalt purificate si studiate in amanuntime. Acest tip de lant transportor de electroni microzomal pare sa fie foarte activ in desaturarea acizilor grasi.

5.6. Superoxid dismutaza si catalaza

In timpul transportului de electroni spre oxigenul molecular pe calea lantului respirator mitocondrial, ca si in diferite reactii de hidroxilare si oxigenare, se pot forma produsi toxici rezultati din reducerea partiala a oxigenului, probabil ca intermediari de tranzitie pe centrul activ al unor astfel de enzime. Cei mai importanti produsi toxici sunt anionul superoxid O₂ si peroxidul de hidrogen, care sunt extrem de reactivi si capabili de a distruge activitatea biologica a unor macromolecule.

Cercetarile lui I. Fridovich si ale colaboratorilor sai au pus in evidenta, in celulele aerobe, o enzima superoxid dismutaza, care catalizeaza reactia:

2O₂ + 2H⁺           H₂O₂ + O₂

Superoxid dismutaza se gaseste in doua forme, una in citoplasma extramitocondriala si alta in mitocondrie. Superoxid dismutaza mitocondriala a celulelor eucariote este asemanatoare superoxid dismutazei din multe bacterii atat in ceea ce priveste continutul in Mn²⁺, cat si in secventa de aminoacizi. Forma de superoxid dismutaza din portiunea lichida a citoplasmei are o structura diferita si contine Cu²⁺ si Zn²⁺. Aceste enzime se gasesc in cantitate mare si sunt foarte active, ceea ce sugereaza ca radicalul superoxid este produs in mod continuu in timpul reducerii enzimatice a oxigenului de catre diferite enzime si sisteme enzimatice si de aceea este necesara indepartarea lui rapida.

Peroxidul de hidrogen format de superoxid dismutaza si de oxidazele flavin-dependente este descompus de o hemoproteina numita catalaza, in reactia:

H₂O₂ H₂O + 1/2O₂

Catalaza se gaseste in microcorpusculii celulelor animale, care se numesc si peroxizomi.

Actiunea protectoare a superoxid dismutazei si catalazei este completata de acidul ascorbic, glutationul redus si vitamina E care accepta usor electroni si deci sunt un mijloc eficient pentru eliminarea radicalilor liberi.